GiảI PhẫU-VựNg

Trypsinogen

Định nghĩa - Trypsinogen là gì?

Trypsinogen là tiền chất không hoạt động, được gọi là Proenzyme, một loại enzym được tạo ra trong tuyến tụy, được gọi là tuyến tụy. Cùng với sự bài tiết còn lại của tuyến tụy, được gọi là tuyến tụy, proenzyme trypsinogen được giải phóng qua các ống tuyến tụy vào tá tràng, một phần của ruột non. Đây là nơi diễn ra quá trình kích hoạt enzym trypsin.

Enzyme này được gọi là "Hydrolase"được phân loại, tức là, nó có thể tách các kết nối giữa các axit amin riêng lẻ. Quá trình này diễn ra trong Ruột non thay vào đó, nó sẽ phá vỡ các protein được tiêu thụ qua thức ăn thành các đoạn axit amin nhỏ hơn, giúp chúng được hấp thụ vào cơ thể.

Việc kích hoạt trypsin được thực hiện như thế nào?

Việc kích hoạt trypsinogen thành trypsin có thể diễn ra theo hai cách khác nhau. Theo cả hai cách, sự hoạt hóa không diễn ra trong khu vực của tuyến tụy hoặc các ống dẫn của nó, mà chỉ ở khu vực của tá tràng, một phần của ruột non.

Cần có một loại enzym khác để có một khả năng hoạt hóa trypsin. Enzyme này được tạo ra trong đường viền bàn chải, tức là các tế bào bề ngoài, của tá tràng. Nó được gọi là Enteropeptidase hoặc là Enterokinase. Enzyme nằm trong số Hydrolase đã phân loại. Điều này có nghĩa là chúng có thể phân cắt thuận nghịch các hợp chất của các axit amin riêng lẻ, tạo ra cấu trúc của proenzyme trypsinogen bằng cách tiêu thụ các phân tử nước. Khi trypsinogen được kích hoạt thành trypsin, một chuỗi sáu axit amin, được gọi là hexapeptide, được tách ra khỏi trypsinogen proenzyme trong khi tiêu thụ nước. Điều này tạo ra chuỗi axit amin bị rút ngắn so với trước đây. Quá trình này được gọi là sự phân giải protein hạn chế. Tuy nhiên, enzyme hiện đang ở dạng hoạt động và có thể phân chia các chuỗi axit amin khác để có thể phá vỡ và tiêu hóa protein.
Biến thể thứ hai của việc kích hoạt trypsinogen thành trypsin được đại diện bởi men trypsin đã hoạt động. Trypsin không chỉ có thể chia các protein lạ thành các chuỗi axit amin nhỏ hơn mà còn có thể rút ngắn các proenzyme của chính cơ thể như trypsinogen bằng một số axit amin. Trypsin đặc biệt thích phân tách sau axit amin thứ sáu của trypsinogen. Điều này có nghĩa là một hexapeptide được tách ra, chuyển đổi trypsinogen thành dạng hoạt động của nó, trypsin. Ngoài trypsinogen, trypsin hoạt động có thể chuyển đổi ba loại enzyme khác rất quan trọng cho quá trình tiêu hóa thành dạng hoạt động của chúng. Hai yếu tố không rõ ràng ban đầu cũng rất quan trọng để kích hoạt. Một mặt, tác dụng của trypsin đặc biệt tốt ở giá trị pH cơ bản từ 7 đến 8, có nghĩa là trypsinogen ngày càng được kích hoạt. Mặt khác, trypsinogen được giải phóng trong tuyến tụy cùng với chất ức chế trypsin. Điều này ngăn cản sự kích hoạt sớm trong tuyến tụy và chỉ bị phá vỡ trong tá tràng.

Trypsinogen được sản xuất ở đâu?

Proenzyme trypsinogen được hình thành gần như trong tuyến tụy. Điều này nói dối qua bụng trên bên trái dạ dày. Tuyến tụy vẫn có thể được chia thành hai phần:

Sau đó phần nội tiết tạo ra các kích thích tố như insulin để điều chỉnh sự cân bằng đường, hoạt động trong cơ thể.
Sau đó phần ngoại tiếttạo nên phần lớn tuyến tụy, tạo ra tuyến tụy, là proenzyme Trypsinogen và đóng một vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa.

Bạn cũng có thể quan tâm: Chức năng của tuyến tụy

Giá trị bình thường là gì?

Vì trypsinogen thường được đi qua các ống dẫn của tuyến tụy trực tiếp vào ruột non, nên thường không có trypsinogen trong máu, có nghĩa là các giá trị bình thường gần bằng không.

Nếu đó là trường hợp trypsinogen được phát hiện trong máu, phát hiện này chắc chắn nói lên một quá trình bệnh lý. Ở đây, ví dụ, có một dấu sắc Viêm tụy và một Bệnh xơ nang trong câu hỏi. Trypsin được thử nghiệm như một phần của quá trình sàng lọc sơ sinh.

Trypsinogen có liên quan gì đến bệnh xơ nang?

Trong bệnh xơ nang, còn được gọi là bệnh xơ nang, một đột biến trong bộ gen dẫn đến sự thay đổi thành phần của bài tiết từ các tuyến, nơi giải phóng bài tiết của chúng lên bề mặt của cơ thể như ruột. Chất tiết trở nên nhớt hơn đáng kể, có nghĩa là nó có thể được tiết ra chậm hơn.

Điều này đặc biệt quan trọng trong trường hợp của tuyến tụy. Do thời gian cư trú lâu hơn trong các đoạn của tuyến tụy, bài tiết có tác dụng tăng lên trong cơ quan. Vì trypsinogen cũng ngày càng được kích hoạt thành trypsin, quá trình tiêu hóa của chính cơ thể xảy ra, có thể dẫn đến viêm tụy cấp tính.

Thông tin thêm về chủ đề có thể được tìm thấy tại đây: Bệnh xơ nang

Trypsin là gì?

Trypsin là một loại enzyme phát sinh từ một tiền chất không hoạt động, proenzyme trypsinogen, và đóng một vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa protein. Proenzyme trypsinogen đến từ phần ngoại tiết của tuyến tụy. Proenzyme này được kích hoạt theo hai cách khác nhau. Một mặt, với sự hỗ trợ của enzyme enteropeptidase, một chuỗi axit amin được tạo thành từ sáu axit amin được tách ra. Mặt khác, trypsin có thể tự kích hoạt. Ở đây, một chuỗi axit amin được tạo thành từ sáu axit amin cũng bị tách ra. Trypsin hoạt động cũng có thể hoạt động ba proenzyme Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases và Chymotrypsinogen chuyển đổi thành ba enzym hoạt động của chúng bằng cách tách ra một chuỗi axit amin. Ba loại enzyme này cũng tham gia vào quá trình tiêu hóa protein.

Trypsin được phân loại là một loại enzym thuộc nhóm Hydrolase đã phân loại. Điều này có nghĩa là chúng có thể phân chia thuận nghịch các kết nối giữa các axit amin bằng cách tiêu thụ nước. Khả năng phân chia chuỗi axit amin đạt mức tối đa trong tuyến tụy hơi cơ bản với giá trị pH từ 7 đến 8. Tính chất này rất cần thiết cho quá trình tiêu hóa.

Sau khi các enzyme trong nước bọt của miệng, trypsin đại diện cho bước thứ hai trong quá trình phân cắt protein. Enzyme không phân cắt chuỗi axit amin của protein từ bên ngoài, mà chia toàn bộ chuỗi thành nhiều đoạn nhỏ, sau đó được rút ngắn bởi các enzym khác để chúng được có thể được hấp thụ vào cơ thể qua niêm mạc ruột.

Tìm thêm thông tin tại đây: Trypsin

Điều gì xảy ra với sự thiếu hụt trypsin?

Khi thiếu trypsin, quá trình tiêu hóa protein bị rối loạn. Trong trường hợp nào sau đây, ít axit amin được hấp thụ vào cơ thể hơn. Vì một số axit amin cần thiết cho cơ thể con người, vì chúng không thể được sản xuất bằng cách thay đổi các axit amin hiện có hoặc bằng cách tổng hợp của chính chúng, các triệu chứng thiếu hụt sẽ xảy ra sau một thời gian, nếu không được điều trị có thể gây ra hậu quả nghiêm trọng.

Ngoài ra, có thể xảy ra trường hợp sử dụng các dự trữ axit amin của cơ thể, chẳng hạn như protein trong cơ, dẫn đến giảm cân và giảm khả năng phục hồi.

Thiếu alpha-1 antitrypsin

Thiếu alpha-1 antitrypsin thường do khiếm khuyết di truyền. Alpha-1-antitrypsin là một loại enzym ức chế các enzym khác hoạt động. Các enzym bị ức chế trong quá trình này bình thường có nhiệm vụ phá vỡ các protein, khiến chúng mất chức năng. Do đó, Alpha-1-Antitrypsin cũng có thể được sử dụng như Chất ức chế proteinase được chỉ định.

Các enzym bị ức chế bởi Alpha-1-Antitrypsin xảy ra chủ yếu trong các quá trình viêm và chủ yếu là Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastase và Thrombin.

Ở đây, việc ức chế elastase có tầm quan trọng đặc biệt. Theo nguyên tắc, elastase phá vỡ elastin, chủ yếu được tìm thấy trong phổi. Elastin là một protein cấu trúc chịu trách nhiệm chính cho tính đàn hồi của phổi. Nếu thiếu các chất ức chế elastase như alpha-1-antitrypsin, điều này có thể dẫn đến tăng hoạt động của elastase trong phổi. Ở đây, giống như mọi nơi khác trong cơ thể, elastase phân hủy protein, nhưng điều này ảnh hưởng đến mô của cơ thể trong phổi. Điều này dẫn đến tổn thương lớn cho mô phổi, chắc chắn sẽ hạn chế chức năng phổi. Các triệu chứng phát triển từ nó bao gồm Ho, khó thở và thu hẹp đường thở. Ngoài ra, gan, nơi chịu trách nhiệm chính trong việc sản xuất elastase, có thể cho thấy giá trị gan tăng cao và bị tổn thương thêm do tắc nghẽn đường mật.

Tìm thêm thông tin tại đây: Thiếu alpha-1 antitrypsin